ACTIVIDAD DE LA POLIFENOLOXIDASA EN EL GEL DE SÁBILA (Aloe vera Mill)
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Editor
Asociación Iberoamericana de Tecnología Postcosecha, S.C.
Resumen
Descripción
Las enzimas polifenoloxidasas (PPO) fueron extraídas del gel de sábila (Aloe barbadensis Mill), por la adición de polivinil pirrolidona (PVPP). Su posterior caracterización y la determinación de su actividad en el extracto crudo se presume que cuenta con actividad difenolasa ya que presentó actividad sobre los sustratos difenólicos: Pirocatecol, Pirogalol y Catequina. Se estudio el efecto del pH (3 a 8), temperatura (10 a 70ºC) e inhibidores a varias concentraciones, sobre la actividad de PPO. También se determino los valores de Km y Vmax. Las condiciones óptimas de pH y temperatura para cada sustrato empleado fueron Pirocatecol 7 y 50oC, Pirogalol 7.5 y 20 oC, Catequina 6.5 y 20oC respectivamente. La mayor actividad se presentó en Pirocatecol 0.2 M con 116.16 U. de act/ml.min y la menor actividad se presentó con pirogalol a partir de 0.002 M con 20.13 U. de act/ml.min. Aunque el Pirogalol se evaluó a una concentración de saturación, 100 veces menor que el Pirocatecol. Los valores aparentes Km y Vmax en los sustratos que mostraron actividad fueron los siguientes: Pirocatecol Kmap 0.4613 y Vmaxap 0.5052 U. de act/ml.min, Pirogalol Kmap 0.003 M y Vmaxap 0.04347 U. de act/ml.min, (+) Catequina Kmap 0.004 M y Vmaxap 80 U. de act/ml.min. Presentando mayor afinidad por el sustrato pirogalol y menor afinidad por pirocatecol. Mientras que para los inhibidores, cisteina, ácido aspártico y ácido ascórbico, fueron efectivos cuando se evalúo la actividad de PPO sobre los sustratos: Pirocatecol y Pirogalol, pero mostró un bajo efecto inhibidor en Catequina, por que los tres se comportaron como activadores de la PPO.
Palabras clave
Agrociencias