Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose.

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dc.contributorH. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT.
dc.creatorTAVARES, H. G.
dc.creatorTERZI, S. da C.
dc.creatorSOUZA, E. F. de
dc.creatorGOTTSCHALK, L. M. F.
dc.creatorPENHA, E. das M.
dc.creatorBRIGIDA, A. I. S.
dc.date2018-12-05T23:44:55Z
dc.date2018-12-05T23:44:55Z
dc.date2018-11-12
dc.date2018
dc.date2018-12-05T23:44:55Z
dc.date.accessioned2026-06-30T23:09:56Z
dc.descriptionO presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
dc.descriptionCOBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018.
dc.format4 p.
dc.identifierIn: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018.
dc.identifierhttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1099146
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/123456789/375576
dc.languagepor
dc.rightsopenAccess
dc.subjectAtividade Enzimática
dc.titleCaracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose.
dc.typeArtigo em anais e proceedings

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