Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas.

MARTIN-NETO, L.; MASCARENHAS, S.; SANCHES, R.; TABAK, M.; NASCIMENTO, O. R.

Modulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas.

Autores

Descripción

Em continuidade ao estudo por ressonancia paramagnetica eletronica (RPE) do acompanhamento de alteracoes no centro ativo (heme) de hemoproteinas moduladas pela variacao do grau de hidratacao apresentamos resultados obtidos para a meta Mb e nitrosil-Mb de baleia e meta Hb bovina. Amostras com diferentes graus de hidratacoes (0 a 50% em peso) foram obtidas e submetidas as medidas de RPE, a T= -160 graus centrigrados, em um espectrometro Varian E-109 banda X (9GHz). Para as duas proteinas, na forma meta, os espectros se caracterizaram por linhas de absorcoes com os seguintes valores de g: g~6; g=4,3 e g~2, do ion ferro (III) em diferentes estados de spin e simetrias, e g=2,01 devido a um radical livre criado no processo de desidratacao. Algumas das observacoes das amostras em diferentes hidratacoes foram: a) variacao monotonica da largura (para meta Mb) e intensidade (para meta Mb e meta Hb) da linha de absorcao do ion ferro (III) com g~6 (simetria axial). A partir dessas observacoes ficou evidenciado, para a meta Mb, o valor de hidratacao de 0,20gr H2O/grMb como um valor critico para o processo de estabilizacao da conformacao da proteina "nativa"; b) coexistencia de dois estados de spins [5/2 (meta) e 1/2 (hemicromo)] para amostras em baixa hidratacao; c) a intensidade da linha de absorcao do radical livre decresce com o aumento do grau de hidratacao. Iniciaram-se, tambem, medidas utilizando o monoxido de nitrogenio (NO) como sexto ligante para a Mb da baleia.